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与抑制蛋白激活有关的两项研究-EditSprings艾德思
艾德思 | 2013/05/06 00:00:00
| 1418 次浏览
Nature 497 (7447)
发表日期：2013年5月2日
抑制蛋白是“G-蛋白耦合受体” (GPCR)功能的负调控因子，也充当独立于G-蛋白的信号作用蛋白。在形成一种高亲和性复合物前，抑制蛋白必须被激活，而本期Nature上两篇论文关注GCPR和被激活的抑制蛋白在原子尺度上的相互作用。Yong Ju Kim等人通过截掉抑制蛋白的羧基端来生成自然出现的被称为p44的剪接变体模仿了最初的激活步骤，并确定了它的晶体结构。该结构有助于了解自然出现的、被截断的抑制蛋白在视觉系统中所起作用。Arun Shukla等人发表了“非视觉β-抑制蛋白-1”在与一个抗体碎片(Fab30)和来自一种GPCR（精氨酸抗利尿激素2-型受体）的一个完全磷酸化的“29-氨基酸C-端肽”所形成的复合物中的结构。这两项研究综合起来，显示了与抑制蛋白激活有关的引人注目的构形变化。
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